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【辰辉创聚生物】原核蛋白表达与真核蛋白表达的差异选择

重组蛋白表达是现代分子生物学、结构生物学和生物制药研究中的核心技术。不同蛋白（尤其是真核来源的蛋白）在异源表达时可能面临折叠、修饰、毒性、可溶性、活性保持等挑战。常见的表达体系大致可分为两类：原核表达体系（以大肠杆菌为代表）和真核表达体系（如酵母、昆虫细胞、哺

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酿酒酵母作为真核蛋白表达的经典宿主，其具有蛋白折叠、分泌途径、翻译后修饰（如糖基化、二硫键结合等）的能力，是许多科研与工业蛋白生产的首选平台。但实践中常遇到表达水平低、错误折叠、分泌效率差、细胞应激反应强等问题。

重组蛋白（recombinant protein）是通过基因工程手段，将目标基因导入合适的表达载体，在特定宿主细胞内表达并经过纯化得到的蛋白质。重组蛋白的出现极大推动了生命科学研究与生物制药的发展，被广泛应用于基础研究、疾病机制探索、结构生物学、药物筛选、诊断

重组蛋白表达是生物学、药物开发、结构生物学、诊断研发等领域的基础技术。选择正确的表达系统（host / host‐expression system）对于蛋白的产量、活性、结构完整性以及下游应用决定性意义。一个看似简单的蛋白如果表达系统选错，可能大量表达不出、

大肠杆菌（Escherichia coli）作为最常用的原核宿主系统之一，在重组蛋白表达方面具有生长快、成本低、遗传操作简便等优点。然而，由于异源蛋白表达过程中常出现蛋白易聚集成包涵体、降解或表达水平低等问题，导致可溶性表达效率不高。因此，实现重组蛋白在 E.